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Jun 06, 2024

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Nature Communications volume 14, numero articolo: 1418 (2023) Citare questo articolo

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I funghi filamentosi multicellulari hanno pori settali che consentono lo scambio citoplasmatico, e quindi la connettività, tra le cellule vicine nel filamento. La ferita ifale e altre condizioni di stress inducono la chiusura dei pori del setto per ridurre al minimo la perdita citoplasmatica. Tuttavia, la composizione del poro del setto e i meccanismi alla base della sua funzione non sono ben compresi. Qui, abbiamo deciso di identificare nuovi componenti del setto determinando la localizzazione subcellulare di 776 proteine ​​non caratterizzate in un ascomicete multicellulare, Aspergillus oryzae. L'insieme di 776 proteine ​​​​non caratterizzate è stato selezionato sulla base del fatto che i loro geni erano presenti nei genomi degli ascomiceti multicellulari portatori di pori settali (tre specie di Aspergillus, nella suddivisione Pezizomycotina) e assenti/divergenti nei genomi degli ascomiceti privi di pori settali ( lieviti). Dopo aver determinato la loro localizzazione subcellulare, si è scoperto che 62 proteine ​​si localizzavano nel setto o nel poro settale. L'eliminazione dei geni codificanti ha rivelato che 23 proteine ​​sono coinvolte nella regolazione dell'ostruzione dei pori del setto in seguito alla ferita ifale. Pertanto, questo studio determina la localizzazione subcellulare di molte proteine ​​non caratterizzate in A. oryzae e, in particolare, identifica un insieme di proteine ​​coinvolte nella funzione dei pori settali.

L’emergere della multicellularità rappresenta un’importante transizione nella storia evolutiva. Organismi di diversa origine si sono organizzati in semplici morfologie multicellulari come filamenti, grappoli e fogli, dove la comunicazione intercellulare è limitata a causa della mancanza di passaggi diretti nella successiva popolazione cellulare1,2. Nella storia evolutiva relativamente tarda, diversi gruppi di organismi eucarioti hanno sviluppato una complessa multicellularità attraverso l'adesione cellula-cellula e programmi di sviluppo per differenziarsi in tessuti, organi riproduttivi e corpi fruttiferi1,3. Inoltre, organismi multicellulari complessi hanno sviluppato la connettività cellula-cellula attraverso passaggi ultrastrutturali per facilitare la trasmissione del segnale4,5,6. Tale connettività cellula-cellula si è evoluta in modo indipendente negli animali, nelle piante e nei funghi multicellulari; inoltre, la sua regolamentazione conferisce vantaggi selettivi in ​​ambienti sfavorevoli. Negli animali, le giunzioni comunicanti, che consentono il passaggio di ioni e piccole molecole, sono perturbate strutturalmente e funzionalmente dallo stress ossidativo7. Nelle piante, i plasmodesmi, che mediano il traffico da cellula a cellula di fattori di trascrizione e molecole di segnalazione, possono essere bloccati dalla deposizione di callosio in risposta agli stress8.

I funghi includono sia specie portatrici di pori del setto (funghi filamentosi) che specie prive di pori del setto (lieviti), facilitando la caratterizzazione dell'organizzazione correlata ai pori del setto sulla base dei confronti. Le ife fungine crescono estendendo le punte polarizzate e si compartimentano ulteriormente con setti in relazione alla dimensione cellulare e alla divisione nucleare9. Al centro del setto si trova un poro settale che consente lo scambio di costituenti citoplasmatici tra le cellule fiancheggianti10,11. Nel subphylum Pezizomycotina di Ascomycota, questi pori possono essere ostruiti dal corpo Woronin derivato dal perossisoma e specifico del fungo12. Al contrario, le specie del subphylum Agaricomycotina di Basidiomycota hanno sviluppato un cappuccio settale dei pori (SPC) derivato dal reticolo endoplasmatico per bloccare i pori13,14. Un mutante privo della proteina Hex1 della matrice corporea di Woronin ha mostrato un'estesa perdita di citoplasma dalle cellule fiancheggianti attraverso i pori settali in seguito alla ferita ifale12.

La funzione dei pori settali è regolata dinamicamente in risposta a condizioni meccaniche, ambientali e fisiologiche. Stress come la bassa temperatura e il basso pH riducono la connettività cellula-cellula attraverso meccanismi sconosciuti10,11. Le ferite ifali e gli stress abiotici inducono l'accumulo di proteine ​​associate ai pori settali (SPA) e della proteina SO (o SOFT) nei pori15,16,17. Inoltre, il poro si chiude temporaneamente durante la mitosi e si apre durante l'interfase quando la Nima chinasi, un regolatore del ciclo cellulare, si sposta dal nucleo al poro settale18. I pori settali sono anche modulati da condizioni fisiologiche come l'età ifale11,19, suggerendo il coinvolgimento di componenti aggiuntivi nella regolazione delle loro funzioni. Considerando questi comportamenti dinamici della regolazione dei pori del setto, manca la nostra comprensione dei meccanismi sottostanti, in particolare data la conoscenza limitata della funzione del corpo di Woronin.

1.0e-100), and >1.0e-30, respectively. b Strategy for the selection of candidate septal pore proteins./p>

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